原核细胞的蛋白质由核糖体合成，但原核细胞没有内质网、高尔基体对蛋白质进行加工和分选，核糖体合成后的蛋白质仍然具有严格的加工和分泌机制。蛋白质合成后有的可以自发地折叠，有的则需要相关蛋白的辅助加工后才具有生物活性。

1原核细胞蛋白质加工与降解机制

1.1蛋白质自发的共翻译折叠翻译尚未结束时，核糖体上的一些多链肽会发生折叠，形成独特的三维构象，这种现象称为共翻译折叠。

例如，多结构域的蛋白质中有一个结构域从核糖体合成后，几秒钟内可形成一个密实的结构，多数结构域以α螺旋和β折叠的方式形成二级结构，接着许多侧链经过调整最终形成正确的三级结构，因此许多折叠过程在核糖体释放该蛋白质C端时就已经完成了。

一些多肽链会结合活性必需的辅助因子，由蛋白质激酶或者蛋白质修饰酶进行适当的修饰，并与其他蛋白质亚基正确组装起来形成复杂的蛋白质巴。

1.2分子伴侣引导蛋白质折叠加工

许多蛋白质需要通过分子伴侣的作用才能有效折叠加工。分子伴侣是一类与部分折叠或不正确折叠的多肽链相互作用的蛋白质，能够加速正确折叠的进行或者为蛋白质分子的正确折叠提供所需的微环境。

分子伴侣从细菌到人类都可以找到，已经有两类分子伴侣被研究得相当详细:第一类伴侣蛋白叫做Hsp70蛋白家族，是真核生物的分子伴侣。

DnaK和DnaJ是大肠杆菌的分子伴侣，它们的作用机制与Hsp70类似。DnaK和DnaJ引导蛋白质折叠加工。

1.3陪伴蛋白辅助蛋白质进行折叠第二类伴侣分子是陪伴蛋白，它是许多不能自发折叠的胞内蛋白质进行折叠所需的精巧复合物。

大肠杆菌中约10%~15%的胞内蛋白质需要GroEL/GroES的长驻陪伴蛋白体系，才能正常折叠。

1.4折叠错误的蛋白质被酶系统降解

蛋白质合成的同时也不断发生降解，细胞清除不正常蛋白质或者积累过多的酶和调节蛋白，使细胞代谢井然有序。

2原核细胞蛋白质的分泌转运机制

原核细胞能够合成一些蛋白质分泌到周质空间中或细胞外，如水解酶类、细胞毒素等。蛋白质经典的分泌理论是信号肽途径，即蛋白质的一端存在一段信号肽序列，由信号肽引导蛋白质进行定位和分泌，之后信号肽被蛋白酶切除，蛋白质分泌后继续加工成熟。

信号肽途径是原核细胞分泌蛋白质的主要途径，主要有Sec途径、Tat途径、ABC转运子途径和假菌丝蛋白途径。

2.1蛋白质分泌的Sec途径和Tat途径

多数跨膜分泌蛋白质分子的起始处具有一段肽序列(15~20个氨基酸)，称为信号肽序列。细胞中的信号识别颗粒(SRP)可以识别含有信号肽的蛋白质，并将其传递给转移酶复合体(如SecYEG、TatA)，蛋白质穿过转移酶复合体而分泌到周质空间或细胞外。SecYEG运输未折叠状态的蛋白质，转运过程需要的能量来源于ATP和跨膜电化学势;

TatA运输部分折叠状态的蛋白质，转运过程需要的能量来源于质子动力。原核细胞绝大多数蛋白质通过Sec途径进行跨膜运输

2.2蛋白质分泌的其他途径

原核细胞还存在其他蛋白质分泌途径，如ABC途径转运20~900kDa的蛋白质，转运时不需要周质空间蛋白转运系统的参与，这些底物分子大多具有信号肽，以疏松﹑保守的二级结构为标志且在分泌过程中不被切除。

TypeV分泌系统可以将细胞内膜表面和细胞周质蛋白质自动转出膜外，所转运的蛋白质由一个信号肽端、一个β桶结构的C端和质量控制蛋白酶和构成，转运过程不需要消耗能量，被转运的大蛋白多数具有毒性。另外，还有一些蛋白不需要信号肽也可被分泌到细胞外，转运方式称为非经典分泌途径。

综上所述，原核细胞虽然没有内质网、高尔基体等细胞器，但是原核细胞内的蛋白质仍旧可以被加工和分泌。